Browsing by Author "Dikbas, Neslihan"

Now showing 1 - 2 of 2

Genome-Wide Analysis and Characterization of Fba (Fructose 1,6-Bisphosphate Aldolase) Gene Family of Phaseolus Vulgaris L
(2024) Aydın, Murat; Ilhan, Emre; Kasapoğlu, Ayşe Gül; Turan, Murat; Dikbas, Neslihan; Alım, Şeyma; Polat, Aysun
Fructose-1,6-biphosphate aldolase (FBA) genes have important roles in plant stress responses. At the same time, these genes positively affect growth and development in plants. FBA is involved in gluconeogenesis, glycolysis, and the Calvin-Benson cycle, and it is an enzyme that plays an important role in signal transduction of these stages. This study aims to determine and characterize the FBA gene family in the bean genome. As a result of the study, 7 Pvul-FBA genes were determined in the bean (Phaseolus vulgaris L.) genome. The highest amino acid number of Pvul-FBA proteins was determined in the Pvul-FBA-1 gene (1374), and the highest molecular weight (43.03 kDa) was determined in the Pvul-FBA-7 gene. Again, the highest isoelectric point (8.03) was determined in the Pvul-FBA-3 gene. It has been determined that the Pvul-FBA-6/Pvul-FBA-7 genes are segmental duplicated genes. The main four groups were obtained according to the phylogenetic analysis consisting of FBA proteins of three plants (P. vulgaris, Glycine max, and Arabidopsis thaliana). As a result of interproscan analysis, Motif-1, 2, 3, 4 and 5 were found to contain the fructose-bisphosphate aldolase domain. According to in silico gene expression analysis, it was determined that the expression rates of Pvul-FBA genes increased or decreased under salt and drought stress conditions. Synteny analyses of FBA genes in common bean and A. thaliana plants showed that these three plants have a relationship in terms of FBA genes. The results of this research will allow a better designation of the molecular structure of the FBA gene family in common bean.
Taze Kaşar Peynirinden İzole Edilen Lactobacillus Brevis'ten Fitaz Enziminin Kısmi Saflaştırılması ve Biyokimyasal Karakterizasyonu
(2024) Kasapoğlu, Ayşe Gül; Dikbas, Neslihan; Uçar, Sevda; Alım, Şeyma; Uçar, Sümeyra; Yiğider, Esma
Son 20 yılda fitaz enzimi çevre koruma, beslenme ve biyoteknoloji alanlarında bilim insanlarının dikkatini çekmiştir. Fosfataz enzim grubunda yer alan miyo-inositol heksafosfat fosfohidrolaz (fitaz), fitatın daha az fosforile edilmiş inorganik fosfatlara ve fitata hidrolizini katalizler. Mikrobiyal kaynaklı fitazlar biyoteknolojik uygulamalarda (kâğıt endüstrisinde, yem sanayinde, gıda endüstrisinde ve toprak iyileştirmede) yaygın bir şekilde kullanılmaktadır. Mevcut çalışmada, taze kaşar peynirinden izole edilen Lactobacillus brevis NM-34 suşundan fitaz enzimi kısmi olarak saflaştırıldı ve enzimin optimum aktivite gösterdiği pH ve sıcaklık değerleri belirlendi. L. brevis NM-34 amonyum sülfat çöktürmesi sonucunda 243.80 U/mL’lik bir fitaz aktivitesi sergiledi. En yüksek fitaz aktivitesi görülen amonyum sülfat aralığında (%40-60) protein konsantrasyonu 0.989 mg/mL olarak ölçüldü. Fitaz enziminin Km ve Vmax değerleri sırasıyla 0.0146 mM ve 1.6 µmol/min olarak belirlendi. Kısmi olarak saflaştırılan fitazın optimum aktivite gösterdiği pH ve sıcaklık değerleri sırasıyla pH 5.0 ve 50 °C olarak bulundu. Araştırmamızdan elde edilen bulgulara dayanarak, bu bakteriden saflaştırılan enzimin endüstriyel uygulamalarda kullanılmasını uygun kılan kendine özgü niteliklere sahip olduğu tespit edilmiştir.